北京义翘神州科技股份有限公司

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公 司 名:北京义翘神州科技股份有限公司

所 在 地:北京市北京经济技术开发区科创十街18号院9号楼306室

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北京义翘神州科技股份有限公司 ( Sino Biological Inc. )是一家从事生物试剂研发、生产、销售并提供技术服务的生物科技公司,主要业务包括重组蛋白、抗体、基因和培养基等产品,以及重组蛋白、抗体的开发和生物分析检测等服务。
义翘科技为全球的药品研发企业和生命科学研究机构提供高质量的生物试剂产品和高水平的技术服务。公司目前生产和销售的现货产品种类超过4.6万种,其中重组蛋白约6,000种,包括超过3,800种人源细胞表达重组蛋白产品,能够全面满足客户对于最接近人体天然蛋白结构和性质的重组蛋白需求;公司还能提供约12,000种抗体,其中单克隆抗体数量约4,600种,能够覆盖生命科学研究的多个领域,为分子生物学、细胞生物学、免疫学、发育生物学、干细胞研究等基础科研方向和创新药物研发提供“一站式”生物试剂产品和技术服务。客户涵盖大学、科研院所、医药研发企业等国内外各类生物研发单位。公司已经在美国、欧洲等地建立了子公司,在上海建立分公司,已成为生物试剂行业国内领先的科技公司之一。

义翘神州新冠突变体蛋白

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基因突变是病毒进化的基础。新冠病毒为了更加适应人体宿主大环境,逃避免疫应答,可能会向着有利于其生存的方向进化,科研人员推测新冠病毒正以每月1-2个突变速率积累核苷酸变异。

7月,我国科学家在《Cell》发文,对新冠病毒变异进行系统性研究和介绍,从已知的刺突蛋白基因序列上鉴定出106个变异位点。《Science》也有相关的报道,称12月病毒毒株至少存在200个位点上的不同,与“初代”新冠病毒相比。目前,义翘神州已经成功开发超过70个突变体重组蛋白。

3月,D614G突变株成为欧洲的主要流行株,使病毒的感染率提高2.4-7.7倍。此后,多数突变株是在此基础上进行变异的,比如丹麦水貂突变Y453F,以及近期出现的英国突变N501Y和南非突变株。义翘神州也在最短的时间内,成功表达这些突变株的主要突变位点重组蛋白,支持科研人员进行突变株对新冠病毒传播、临床、诊断、疫苗及药物开发影响的研究。

新冠病毒Spike突变体蛋白

变异位点 货号 变异位点 货号 变异位点 货号
D614G 40589-V08B4 T478I 40592-V08H30 K444R 40592-V08H54
D614G 40591-V02H3 V483I 40592-V08H31 N440K 40592-V08H55
D614G 40591-V08H3 S359N 40592-V08H32 E471Q 40592-V08H56
V367F 40592-V05H1 K378R 40592-V08H33 P479S 40592-V08H57
V367F 40592-V08H1 Q409E 40592-V08H34 A352S 40592-V08H58
R408I 40592-V08H10 I472V 40592-V08H35 K417N 40592-V08H59
V341I 40592-V08H11 A372T 40592-V08H36 F342L 40592-V08H6
Y508H 40592-V08H12 A344S 40592-V08H37 P337S 40592-V08H62
N439K 40592-V08H14 A520V 40592-V08H39 P521R 40592-V08H63
V503F 40592-V08H15 A435S 40592-V08H4 S477R 40592-V08H64
A522V 40592-V08H16 E406Q 40592-V08H40 K458Q 40592-V08H69
S494P 40592-V08H18 F490S 40592-V08H41 K458R 40592-V08H7
A372S 40592-V08H19 K378N 40592-V08H42 N481D 40592-V08H70
N354D 40592-V08H2 N370S 40592-V08H43 F456L 40592-V08H71
A520S 40592-V08H20 Q414R 40592-V08H44 Y505C 40592-V08H72
A522S 40592-V08H21 S477I 40592-V08H45 F456E 40592-V08H73
D405V, Q414A 40592-V08H22 S477N 40592-V08H46 F486S 40592-V08H74
Q414E 40592-V08H23 T385A 40592-V08H47 G446S 40592-V08H76
P384L 40592-V08H24 T393P 40592-V08H48 P499R 40592-V08H78
A348S 40592-V08H25 V395I 40592-V08H49 V445F 40592-V08H79
F338L 40592-V08H26 V483A 40592-V08H5 G476S 40592-V08H8
F377L 40592-V08H27 G446V 40592-V08H51 Y453F 40592-V08H80
L452R 40592-V08H28 G485S 40592-V08H52 N501Y 40592-V08H82
P521S 40592-V08H29 G482S 40592-V08H53 W436R 40592-V08H9
R683A, R685A, F817P, A892P, A899P, A942P, K986P, V987P 40589-V08H4

新冠病毒科研试剂库

在新冠疫情面前,义翘神州凭借坚实的技术基础和不断进取的创新精神,成功构建全球冠状病毒科研试剂库。义翘神州已经实现数百克级别的新冠试剂生产,并已成功生产重组蛋白、抗体、中和抗体、抗原检测试剂盒、芯片等相关新冠病毒试剂,用于科研、药物研发等领域。

新冠病毒科研试剂助力文献(选取部分)

义翘神州的新冠病毒科研试剂已经用于全球53个国家或地区的1700多家单位开展病毒研究、药物和疫苗开发,支持客户在Cell、Nature、Science等国际期刊发表文章超过200篇。

  1. 1. Y Cao, et al. Potent Neutralizing Antibodies against SARS-CoV-2 Identified by High-Throughput Single-Cell Sequencing of Convalescent Patients’ B Cells. 9 July 2020, Cell.
  2. 2. L Yurkovetskiy, et al. Structural and Functional Analysis of the D614G SARS-CoV-2 Spike Protein Variant. 29 October 2020, Cell.
  3. 3. D Wrapp, et al. Structural Basis for Potent Neutralization of Betacoronaviruses by Single-Domain Camelid Antibodies. 11 July 2020, Cell.
  4. 4. Q Li, et al. The Impact of Mutations in SARS-CoV-2 Spike on Viral Infectivity and Antigenicity. 3 September 2020, Cell.
  5. 5. L Liu, et al. Potent neutralizing antibodies against multiple epitopes on SARS-CoV-2 spike. 22 July 2020, Nature.
  6. 6. KS Corbett, et al. SARS-CoV-2 mRNA vaccine design enabled by prototype pathogen preparedness. 5 August 2020, Nature.
  7. 7. Z Ke, et al. Structures and distributions of SARS-CoV-2 spike proteins on intact virions. 17 August 2020, Nature.
  8. 8. L Bao, et al. The pathogenicity of SARS-CoV-2 in hACE2 transgenic mice. 7 May 2020, Nature.
  9. 9. X Chi, et al. A neutralizing human antibody binds to the N-terminal domain of the Spike protein of SARS-CoV-2. 7 August 2020, Science.
  10. 10. B Rockx, et al. Comparative pathogenesis of COVID-19, MERS, and SARS in a nonhuman primate model. 29 May 2020, Science.
  11. 11. JL Daly, et al. Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection. 13 November 2020, Science.
  12. 12. R Yan, et al. Structural basis for the recognition of SARS-CoV-2 by full-length human ACE2. 27 March 2020, Science.